名词解释：
第一章 蛋白质化学
氨基酸：蛋白质的基本结构单位，是含有氨基的羧酸。
必需氨基酸：人或动物机体自身不能合成，必须由食物提供的氨基酸。
氨基酸等电点(isoelectric point, pI) ： 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽单位：肽键（—CONH—）中的4个原子和2个α碳原子被约束在一个刚性平面（即肽平面）上，即构成一个肽单位。
肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
蛋白质的一级结构: 指多肽链中氨基酸的排列顺序,维持一级结构的主要化学键是肽键。
蛋白质的二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。维持二级结构稳定的主要作用力是氢键。
超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。
结构域(structure domail) ：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对的三维实体缔合而成三级结构，这种相对的三维实体称结构域 。现在,结构域的概念有三种不同而又相互联系的涵义:即的结构单位、的功能单位和的折叠单位。
蛋白质的三级结构（ tertiary structure ）：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。维持三级结构的主要作用力是疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
蛋白质的四级结构(quarternary structure)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
蛋白质的变性：天然蛋白质受到某些理化因素的影响，氢键、离子键（又称盐键）等次级键被破坏，引起天然构象解体，从而使其失去活性，称为变性。
蛋白质复性：当变性蛋白质除去变性因素后，可重新回复到天然构象，这一现象成为蛋白质复性。
盐溶：低浓度的中性盐可增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。
盐析：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀析出的现象称为盐析。
第二章 核酸化学
核苷：含氮碱与戊糖通过糖苷键缩合成的糖苷。
核苷酸：是核苷的磷酸酯，是核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化而成的，分为核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸。
核酸：是由几十个甚至几千万个核苷酸聚合而成的具有一定空间结构的生物大分子。
磷酸二酯键：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个脂键，该脂键成了两个醇之间的桥梁。
DNA的一级结构 ：由dAMP、dGMP、 dCMP、 dTMP核苷酸单体通过3’,5’-磷酸二酯键相连而成的链状聚合物。也可指DNA分子中碱基的顺序。
DNA双螺旋结构：
核小体：真核生物中DNA双螺旋沿着组蛋白八聚体核心的短轴绕1.75圈，形成左手
超螺旋，称核小体。是染色质的基本结构单位。
基因：即一段有功能的DNA片段，生物细胞中DNA分子的最小功能单位（交换单位）。
基因组：一个细胞或生物体所含的全套基因。
RNA的一级结构 ：RNA分子中各核苷之间的连接方式（3´-5´磷酸二酯键）和排列顺序叫做RNA的一级结构。
tRNA 的结构：二级结构特征：单链、三叶草叶形、四臂四环；三级结构特征：在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成倒L型。
rRNA的分子结构特征：单链，螺旋化程度较tRNA低；与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能。
mRNA的分子结构：原核生物mRNA特征： 先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列；真核生物mRNA特征：“帽子”（m7G-5´ppp5´-N-3´p）+单顺反子+“尾巴”（Poly A）。
DNA变性：在物理、化学因素影响下， DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
Tm（熔解温度melting temperature）: DNA的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260达到最大值一半(即DNA双螺旋结构失去一半)时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。
增色效应：由于核酸变性而引起对紫外线吸收增加的现象。
DNA复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
减色效应：DNA复性后，许多物化性质又得到恢复，复性后紫外吸收增加的现象成为减色效应。
分子杂交：将不同来源的DNA经热变性后，缓慢冷却使其复性，若这些异源DNA之间在某些区域具有相同的碱基序列，刚在复性时，两种来源不同而具有互补碱基序列的多核苷酸片段可形成双螺旋，称为杂交作用。这种杂交可以发生在DNA与DNA之间，也可发生在DNA和RNA之间。
第三章 酶
酶：是一类由活性细胞产生的具有生物催化作用和高度专一性的特殊蛋白质或核酸。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。
全酶：酶蛋白与辅助因子结合成的完整分子称为全酶。酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结合为全酶才有催化活性。
酶活力:又称为酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。通常以在一定条件下酶所催化的化学反应(初)速度来表示。因此酶活力可用单位时间内底物的减少量或产物增加量表示，单位为浓度/单位时间。
酶活力单位U （Unit）：是衡量酶活力大小的计量单位,又称酶单位，规定条件（最适
条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。
酶的比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（酶单位/mg蛋白）。
酶的活性中心：酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基形成的一定空间结构。包括底物结合部位和催化部位。
米氏常数Km：酶促反应速率达到最大速率一半时的底物浓度。
酶原 (zymogen)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
变构调节 (allosteric regulation) ：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
共价调节酶：酶分子被其他酶催化进行可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变。
同工酶(isoenzyme)：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
中间产物学说：
锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.
酶的抑制剂(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。
酶的抑制作用：
不可逆抑制作用：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。
可逆抑制作用(reversible inhibition) ：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。
竞争性抑制作用：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合。 当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。（Vm不变，Km增大）
非竞争性抑制作用：酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。抑制剂与活性中心以外的基团结合，不与底物竞争酶的活性中心，所以称为非竞争性抑制剂。（Vm下降，Km不变）
反竞争性抑制作用：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。（Km和Vm下降）
